ຄວາມສໍາພັນລະຫວ່າງທາດໂປຼຕີນ, Peptides, ແລະອາຊິດ amino
ທາດໂປຼຕີນ: macromolecules ທີ່ເປັນປະໂຫຍດທີ່ສ້າງຂຶ້ນໂດຍຕ່ອງໂສ້ polypeptide ຫນຶ່ງຫຼືຫຼາຍພັບເຂົ້າໄປໃນໂຄງສ້າງສາມມິຕິສະເພາະໂດຍຜ່ານ helices, ແຜ່ນ, ແລະອື່ນໆ.
ລະບົບຕ່ອງໂສ້ Polypeptide: ໂມເລກຸນຄ້າຍຄືຕ່ອງໂສ້ປະກອບດ້ວຍອາຊິດ amino ສອງຫຼືຫຼາຍກວ່າທີ່ເຊື່ອມຕໍ່ໂດຍພັນທະບັດ peptide.
ອາຊິດ amino: ການກໍ່ສ້າງພື້ນຖານຂອງທາດໂປຼຕີນ; ມີຫຼາຍກ່ວາ 20 ຊະນິດທີ່ມີຢູ່ໃນທໍາມະຊາດ.
ສະຫຼຸບສັງລວມ, ທາດໂປຼຕີນແມ່ນປະກອບດ້ວຍຕ່ອງໂສ້ polypeptide, ເຊິ່ງປະກອບດ້ວຍອາຊິດ amino.
ຂະບວນການຍ່ອຍອາຫານແລະການດູດຊຶມທາດໂປຼຕີນໃນສັດ
ການປິ່ນປົວທາງປາກ: ອາຫານຖືກແຍກອອກທາງຮ່າງກາຍໂດຍການ chewing ໃນປາກ, ເພີ່ມພື້ນທີ່ຫນ້າດິນສໍາລັບການຍ່ອຍອາຫານຂອງ enzymatic. ເນື່ອງຈາກປາກຂາດ enzymes ກ່ຽວກັບເຄື່ອງຍ່ອຍ, ຂັ້ນຕອນນີ້ຖືກພິຈາລະນາການຍ່ອຍອາຫານກົນຈັກ.
ການທໍາລາຍເບື້ອງຕົ້ນໃນກະເພາະອາຫານ:
ຫຼັງຈາກທາດໂປຼຕີນທີ່ແຕກແຍກເຂົ້າໄປໃນກະເພາະອາຫານ, ອາຊິດ gastric denatures ໃຫ້ເຂົາເຈົ້າ, exposing peptide ພັນທະບັດ. Pepsin ຫຼັງຈາກນັ້ນ, enzymatically ທໍາລາຍທາດໂປຼຕີນເຂົ້າໄປໃນ polypeptides ໂມເລກຸນຂະຫນາດໃຫຍ່, ເຊິ່ງຕໍ່ມາເຂົ້າໄປໃນລໍາໄສ້ຂະຫນາດນ້ອຍ.
ການຍ່ອຍອາຫານໃນລໍາໄສ້ນ້ອຍ: Trypsin ແລະ chymotrypsin ໃນລໍາໄສ້ນ້ອຍຍັງທໍາລາຍ polypeptides ເຂົ້າໄປໃນ peptides ຂະຫນາດນ້ອຍ (dipeptides ຫຼື tripeptides) ແລະອາຊິດ amino. ຫຼັງຈາກນັ້ນ, ສິ່ງເຫຼົ່ານີ້ຖືກດູດຊຶມເຂົ້າໄປໃນຈຸລັງລໍາໄສ້ໂດຍຜ່ານລະບົບການຂົນສົ່ງອາຊິດ amino ຫຼືລະບົບການຂົນສົ່ງ peptide ຂະຫນາດນ້ອຍ.
ໃນໂພຊະນາການຂອງສັດ, ທັງສອງອົງປະກອບຕາມຮອຍທີ່ມີທາດໂປຼຕີນແລະອົງປະກອບຕາມຮອຍ peptide-chelated ຂະຫນາດນ້ອຍປັບປຸງ bioavailability ຂອງອົງປະກອບຕາມຮອຍໂດຍຜ່ານ chelation, ແຕ່ພວກມັນແຕກຕ່າງກັນຢ່າງຫຼວງຫຼາຍໃນກົນໄກການດູດຊຶມ, ຄວາມຫມັ້ນຄົງ, ແລະສະຖານະການທີ່ກ່ຽວຂ້ອງ. ຕໍ່ໄປນີ້ສະຫນອງການວິເຄາະປຽບທຽບຈາກສີ່ດ້ານ: ກົນໄກການດູດຊຶມ, ລັກສະນະໂຄງສ້າງ, ຜົນກະທົບຂອງຄໍາຮ້ອງສະຫມັກ, ແລະສະຖານະການທີ່ເຫມາະສົມ.
1. ກົນໄກການດູດຊຶມ:
| ຕົວຊີ້ວັດການປຽບທຽບ | ທາດໂປຼຕີນທີ່ Chelated Trace | ອົງປະກອບຕາມຮອຍ Peptide-chelated ຂະໜາດນ້ອຍ |
|---|---|---|
| ຄໍານິຍາມ | Chelates ໃຊ້ໂປຣຕີນ macromolecular (ເຊັ່ນ: ທາດໂປຼຕີນຈາກພືດ hydrolyzed, ທາດໂປຼຕີນຈາກ whey) ເປັນຕົວນໍາ. ທາດໄອອອນໂລຫະ (ຕົວຢ່າງ, Fe²⁺, Zn²⁺) ສ້າງເປັນພັນທະບັດປະສານງານກັບກຸ່ມ carboxyl (-COOH) ແລະ amino (-NH₂) ຂອງອາຊິດອາຊິດ amino. | ໃຊ້ peptides ຂະຫນາດນ້ອຍ (ປະກອບດ້ວຍອາຊິດ amino 2-3) ເປັນຕົວນໍາ. ion ໂລຫະປະກອບເປັນ chelates ວົງແຫວນຫ້າຫຼືຫົກທີ່ຫມັ້ນຄົງຫຼາຍກັບກຸ່ມ amino, ກຸ່ມ carboxyl, ແລະກຸ່ມຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຄຽງ. |
| ເສັ້ນທາງການດູດຊຶມ | ຮຽກຮ້ອງໃຫ້ມີການທໍາລາຍໂດຍ proteases (ຕົວຢ່າງ, trypsin) ໃນລໍາໄສ້ເຂົ້າໄປໃນ peptides ຂະຫນາດນ້ອຍຫຼືອາຊິດ amino, ປ່ອຍ ions ໂລຫະ chelated. ions ເຫຼົ່ານີ້ຫຼັງຈາກນັ້ນເຂົ້າໄປໃນກະແສເລືອດໂດຍຜ່ານການແຜ່ກະຈາຍ passive ຫຼືການຂົນສົ່ງການເຄື່ອນໄຫວໂດຍຜ່ານຊ່ອງທາງ ion (ຕົວຢ່າງ, DMT1, ZIP / ZnT transporters) ໃນຈຸລັງ epithelial ລໍາໄສ້. | ສາມາດໄດ້ຮັບການດູດຊຶມເປັນ chelates intact ໂດຍກົງໂດຍຜ່ານການຂົນສົ່ງ peptide (PepT1) ໃນຈຸລັງ epithelial ລໍາໄສ້. ພາຍໃນຈຸລັງ, ion ໂລຫະຖືກປ່ອຍອອກມາໂດຍ enzymes intracellular. |
| ຂໍ້ຈໍາກັດ | ຖ້າກິດຈະກໍາຂອງ enzymes ກ່ຽວກັບເຄື່ອງຍ່ອຍບໍ່ພຽງພໍ (ຕົວຢ່າງ, ໃນສັດຫນຸ່ມຫຼືພາຍໃຕ້ຄວາມກົດດັນ), ປະສິດທິພາບຂອງການທໍາລາຍທາດໂປຼຕີນແມ່ນຕໍ່າ. ນີ້ອາດຈະນໍາໄປສູ່ການຂັດຂວາງກ່ອນໄວອັນຄວນຂອງໂຄງສ້າງ chelate, ອະນຸຍາດໃຫ້ ions ໂລຫະຖືກຜູກມັດໂດຍປັດໃຈຕ້ານການໂພຊະນາການເຊັ່ນ phytate, ຫຼຸດຜ່ອນການນໍາໃຊ້. | ຂ້າມການຍັບຍັ້ງການແຂ່ງຂັນຂອງລໍາໄສ້ (ຕົວຢ່າງ, ຈາກອາຊິດ phytic), ແລະການດູດຊຶມບໍ່ໄດ້ອີງໃສ່ກິດຈະກໍາ enzyme ກ່ຽວກັບເຄື່ອງຍ່ອຍ. ໂດຍສະເພາະແມ່ນເຫມາະສົມສໍາລັບສັດຫນຸ່ມທີ່ມີລະບົບການຍ່ອຍອາຫານທີ່ຍັງອ່ອນຫຼືສັດທີ່ເຈັບປ່ວຍ / ອ່ອນເພຍ. |
2. ລັກສະນະໂຄງສ້າງ ແລະສະຖຽນລະພາບ:
| ລັກສະນະ | ທາດໂປຼຕີນທີ່ Chelated Trace | ອົງປະກອບຕາມຮອຍ Peptide-chelated ຂະໜາດນ້ອຍ |
|---|---|---|
| ນ້ຳໜັກໂມເລກຸນ | ໃຫຍ່ (5,000-20,000 Da) | ຂະຫນາດນ້ອຍ (200-500 Da) |
| ຄວາມເຂັ້ມແຂງພັນທະບັດ Chelate | ພັນທະບັດປະສານງານຫຼາຍ, ແຕ່ຄວາມສອດຄ່ອງຂອງໂມເລກຸນທີ່ສັບສົນເຮັດໃຫ້ຄວາມຫມັ້ນຄົງປານກາງໂດຍທົ່ວໄປ. | ຄວາມສອດຄ່ອງຂອງ peptide ສັ້ນງ່າຍດາຍອະນຸຍາດໃຫ້ສ້າງໂຄງສ້າງຂອງວົງແຫວນທີ່ຫມັ້ນຄົງຫຼາຍ. |
| ຄວາມສາມາດໃນການຕ້ານການແຊກແຊງ | ມີຄວາມອ່ອນໄຫວຕໍ່ກັບອິດທິພົນໂດຍອາຊິດ gastric ແລະການເຫນັງຕີງຂອງ pH ລໍາໄສ້. | ຄວາມຕ້ານທານອາຊິດແລະດ່າງທີ່ເຂັ້ມແຂງ; ຄວາມຫມັ້ນຄົງສູງໃນສະພາບແວດລ້ອມຂອງລໍາໄສ້. |
3. ຜົນກະທົບຂອງແອັບພລິເຄຊັນ:
| ຕົວຊີ້ວັດ | Chelates ທາດໂປຼຕີນ | Chelates Peptide ຂະໜາດນ້ອຍ |
|---|---|---|
| ຄວາມພ້ອມທາງຊີວະພາບ | ຂຶ້ນກັບກິດຈະກໍາຂອງເອນໄຊໃນການຍ່ອຍອາຫານ. ມີປະສິດທິພາບໃນສັດຜູ້ໃຫຍ່ທີ່ມີສຸຂະພາບດີ, ແຕ່ປະສິດທິພາບຫຼຸດລົງຢ່າງຫຼວງຫຼາຍໃນສັດທີ່ຍັງອ່ອນຫຼືຄວາມກົດດັນ. | ເນື່ອງຈາກເສັ້ນທາງການດູດຊຶມໂດຍກົງແລະໂຄງສ້າງທີ່ຫມັ້ນຄົງ, ຊີວະພາບຂອງອົງປະກອບຕາມຮອຍແມ່ນສູງກວ່າ 10% ~ 30% ຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ chelates. |
| ການຂະຫຍາຍການທໍາງານ | ການທໍາງານຂ້ອນຂ້າງອ່ອນ, ຕົ້ນຕໍໃຫ້ບໍລິການເປັນຜູ້ໃຫ້ບໍລິການອົງປະກອບການຕິດຕາມ. | peptides ຂະຫນາດນ້ອຍຂອງຕົນເອງມີຫນ້າທີ່ເຊັ່ນ: ການຄວບຄຸມພູມຕ້ານທານແລະກິດຈະກໍາ antioxidant, ສະຫນອງຜົນກະທົບ synergistic ທີ່ເຂັ້ມແຂງກັບອົງປະກອບຕາມຮອຍ (ຕົວຢ່າງ, Selenomethionine peptide ສະຫນອງການເສີມ selenium ແລະຫນ້າທີ່ antioxidant). |
4. ສະຖານະການທີ່ເຫມາະສົມແລະການພິຈາລະນາເສດຖະກິດ:
| ຕົວຊີ້ວັດ | ທາດໂປຼຕີນທີ່ Chelated Trace | ອົງປະກອບຕາມຮອຍ Peptide-chelated ຂະໜາດນ້ອຍ |
|---|---|---|
| ສັດທີ່ເຫມາະສົມ | ສັດຜູ້ໃຫຍ່ທີ່ມີສຸຂະພາບດີ (ເຊັ່ນ: ໝູສຳເລັດຮູບ, ໄກ່ລ້ຽງ) | ສັດອ່ອນ, ສັດພາຍໃຕ້ຄວາມກົດດັນ, ສັດນ້ໍາທີ່ມີຜົນຜະລິດສູງ |
| ຄ່າໃຊ້ຈ່າຍ | ຕ່ໍາກວ່າ (ວັດຖຸດິບທີ່ສາມາດໃຊ້ໄດ້, ຂະບວນການງ່າຍດາຍ) | ສູງຂຶ້ນ (ຄ່າໃຊ້ຈ່າຍສູງຂອງການສັງເຄາະ peptide ຂະຫນາດນ້ອຍແລະການເຮັດຄວາມສະອາດ) |
| ຜົນກະທົບຕໍ່ສິ່ງແວດລ້ອມ | ພາກສ່ວນທີ່ບໍ່ໄດ້ຮັບການດູດຊຶມອາດຈະຖືກຂັບຖ່າຍອອກໃນອາຈົມ, ເຊິ່ງອາດຈະເປັນມົນລະພິດຕໍ່ສິ່ງແວດລ້ອມ. | ອັດຕາການນໍາໃຊ້ສູງ, ຄວາມສ່ຽງຕ່ໍາຂອງມົນລະພິດສິ່ງແວດລ້ອມ. |
ສະຫຼຸບ:
(1) ສໍາລັບສັດທີ່ມີຄວາມຕ້ອງການອົງປະກອບຕາມຮອຍສູງແລະຄວາມສາມາດໃນການຍ່ອຍອາຫານທີ່ອ່ອນແອ (ຕົວຢ່າງເຊັ່ນ: ຫມູ, ລູກໄກ່, ຕົວອ່ອນກຸ້ງ), ຫຼືສັດທີ່ຕ້ອງການແກ້ໄຂການຂາດແຄນຢ່າງໄວວາ, peptide chelates ຂະຫນາດນ້ອຍແມ່ນແນະນໍາໃຫ້ເປັນທາງເລືອກບູລິມະສິດ.
(2) ສໍາລັບກຸ່ມທີ່ມີຄ່າໃຊ້ຈ່າຍທີ່ມີການເຮັດວຽກຂອງເຄື່ອງຍ່ອຍປົກກະຕິ (ເຊັ່ນ: ການລ້ຽງສັດແລະສັດປີກໃນຂັ້ນຕອນສຸດທ້າຍ), ທາດໂປຼຕີນ -chelated TRACE ສາມາດເລືອກໄດ້.
ເວລາປະກາດ: 14-11-2025
